АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА (АТФ-, или АТР-пирофосфатлиаза циклизирующая),
фермент класса лиаз. катализирующий в присутствии Mg2+ гидролиз
аденозинтрифосфата (АТФ) с образованием пирофосфорной кислоты Н4Р2О7
и аденозин-монофосфата циклического (цАМФ). аденилатциклаза обнаружена практически
во всех тканях животных, а также у бактерий. Предполагается существование
этого фермента у растений. В клетках животных он локализован в плазматич.
мембранах, у бактерий-в мембранах и цитоплазме. Мол. масса аденилатциклаза у большинства
организмов неизвестна; предполагают, что она колеблется в пределах 150-600
тыс. Из ряда бактерий аденилатциклаза выделена в индивидуальном виде; мол. масса каталитич.
субъединиц в этих аденилатциклаза-30-40 тыс.
Функционирует аденилатциклаза в составе сложного комплекса, состоящего из гормонального
рецептора (R), расположенного на внеш. стороне клеточной мембраны, внутримембранного
регуляторного белка (G), в состав которого входит остаток гуанозиндифосфата
(GDP), и каталитич. субъединицы (CS). Активация аденилатциклаза осуществляется в результате
действия некоторых гормонов. например глюкагона. тиреотропного, адренокортикотропного
и лютеинизирующего гормонов. простагландинов группы Е. Гормон, взаимодействуя
с R, образует гормон-рецепторный комплекс HorR, который, реагируя с G-GDP
(см. схему), вызывает каскад реакций. Непосредственно катализирует превращение
АТФ в цАМФ комплекс CS * [G-GTP], который в клетке быстро распадается на
CS и G-GDP.
В клетке существуют также рецепторы (напр., ацетилхолина. чувствительного
к мускарину), которые тормозят синтез цАМФ. Эти рецепторы функционируют в
комплексе с регуляторными G-белками, отличными от тех, которые участвуют
в активации ферментаденилатциклаза Благодаря механизму активации и ингибирования аденилатциклаза
нейроэндокринная система может регулировать концентрацию цАМФ в клетке.
Лит. см. при ст. Аденозинмонофосфат циклический. В. аденилатциклаза Ткачук.
