T. играет ключевую роль в системе свертывания крови -катализирует превращение фибрин.гена в фибрин, осуществляет активацию разл. факторов свертывания крови. (см. Протромбиновый комплекс), стимулирует активацию тромбоцитов, эндотелиальных (выстилают внутр. стенки кровеносных и лимфатич. сосудов, полостей сердца) и гладкомышечных клеток. T. проявляет также неферментативные (гормо-ноподобные) свойства - связывается с рецепторами лейкоцитов, стимулируя хемотаксис (направленное движение клеток, обусловленное градиентом концентрации хим. B-B).
T. вовлекается в процессы заживления ран, функционирует как сильное ангиогенное (воздействующее на кровеносные сосуды) и митогенное (стимулирует деление клеток) ср-во; участвует в разл. патологич. процессах, таких, как тромбозы, атеросклероз, рак и др.
Молекула T. человека (мол. м. ок. 40 тыс.) состоит из двух пептидных цепей (А и Б), содержащих соотв. 36 и 259 аминокислотных остатков, связанных одной дисульфидной связью. Каталитич. участок активного центра фермента расположен в Б цепи, аминокислотная последовательность которой гомологична структуре трипсина. химотрипсина и эластазы (фермент, катализирующий гидролизбелка эластина -компонента волокна соединитромбин ткани). Каталитич. центр T. содержит характерный для сериновых протеаз фрагмент (букв. обозначения см. в стромбинАминокислоты). Молекула T. содержит два анионсвязывающих участка, один из которых расположен вблизи каталитич. центра и ответствен за "узнавание" фибрин.гена. Со вторым связываются гепарин и др. полисахариды. а также гирудин (белок, вырабатываемый слюнными железами мед. пиявок; состоит из 65 аминокислотных остатков) и клеточные мембраны.
Неполярный участок связывания, расположенный вблизи каталитич. центра тромбин, обусловливает преим. расщепление ферментом субстратов, содержащих пептидные связи, образованные аргинином и лизином, непосредственно связанными с остатком пролина или с др. неполярными остатками аминокислотромбин Вблизи каталитич. центра располагается уникальная аминокислотная последовательность , которая обеспечивает хемотоксич. свойства T. в отношении лейкоцитов. Аминокислотная последовательность участвует в связывании T. с клеточными рецепторами. Кроме того, T. содержит углеводную компоненту, функцион. роль которой не выяснена.
T. образуется из протромбина в результате его активации. Ингибиторы тромбин- белки плазмы крови антитромбин III (мол. м. ок. 65 тыс.), -макроглобулин (мол. м. ок. 725 тыс.) и некоторые др.; наиб. ингибирующим действием обладает ги-рудин.
Литромбин: Овчинников Ю.А., Биоорганическая химия, M., 1987, с. 233-34; Fenton J. W. П, "Seminars of Thrombosis and Hemostasis", 1988, № 14, p. 234-40; там же, 1989, № 15, p. 265-68. И. П. Баскова.
-тромбин), 
(букв. обозначения см. в стромбин Аминокислоты).
, которая обеспечивает хемотоксич. свойства T. в отношении лейкоцитов. Аминокислотная последовательность 
участвует в связывании T. с клеточными рецепторами. Кроме того, T. содержит углеводную компоненту, функцион. роль которой не выяснена.
-макроглобулин (мол. м. ок. 725 тыс.) и некоторые др.; наиб. ингибирующим действием обладает ги-рудин.