3-ФОСФОГЛИЦЕРАТКИНАЗА (АТФ: З-фосфо-D-глице-рат 1-фосфотрансфераза), фермент класса трансфераз. катализирующий в реакциях гликолиза перенос остатка фосфорной кислоты от 1,3-дифосфоглицериновой кислоты на аденозиндифосфат с образованием АТФ и 3-фосфоглицериновой кислоты. Катализирует также, но с меньшей скоростью, перенос остатка фосфорной кислоты от этого же субстрата на др. нуклеотиды.
Молекула 3-Ф. (мол. м. 45-50 тыс.) состоит из одной по-липептидной цепи (ее первичная структура полностью определена) и построена из двух доменов (связывающих АТФ и субстрат), соединенных шарнирным участком; каталитич. центр формируется на границе этих доменов. Оптим. каталитич. активность фермента при рН 6-9; рI 8,0-8,5 (для фермента из мышц животных).
В большинстве тканей животных 3-Ф. представлена одной изофермент.ой формой; в семенниках присутствует специфический для этой ткани изофермент. 3-Ф. из тканей животных содержит 6-9 групп SH и ингибируется ионами тяжелых металлов. а также реагентами на группу SH. Фермент из дрожжей, содержащий только одну группу SH, устойчив к воздействию этих реагентов; в этом же ферменте значительно меньше остатков метионина (их 3), чем в ферментах из тканей млекопитающих, где их 13-фосфоглицераткиназа Ингибиторы 3-Ф.- также некоторые монофосфатнуклеотиды и 2,3-дифосфоглицериновая кислота. Ионы Mg и Mn активируют фермент.
3-Ф. взаимод. с др. ферментом гликолиза - глицеральдегид-фосфатдегидрогеназой, образуя биферментный комплекс.
Лит.: Yоshidа А., в кн.: Methods in enzymology, v. 42, N. Y.- S. R- L., 1975, p. 144-48; Kuntz G. W. K., Krietsch W. K. G., там же, v. 90, N. Y.-[а. о.], 1982, р. 103-14. В. И. Муронец.
